Aminoácidos extremos
Aminoácidos en acción: reacciones clave
Niveles de organización proteica
Enzimas bajo presión
Carbohidratos clínicos
100
¿Qué característica estructural permite que los aminoácidos actúen como ácidos y bases (anfóteros)?
A) La presencia de enlaces peptídicos
B) La presencia de un grupo amino y un grupo carboxilo
C) La existencia de un carbono quiral
D) La presencia de anillos aromáticos
La presencia de un grupo amino y un grupo carboxilo
Carácter anfótero
Sustancia tiene la capacidad de comportarse tanto como ácido como base, dependiendo del medio en el que se encuentre.
100
¿Qué tipo de enlace es el enlace peptídico?
A) Enlace iónico
B) Enlace de hidrógeno tipo amida
C) Enlace covalente tipo amida
D) Enlace fosfodiéster
Respuesta correcta: C
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¿Qué nivel de organización de las proteínas está determinado exclusivamente por la secuencia lineal de aminoácidos?
Estructura primaria
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¿Cuál es el efecto principal de una enzima sobre la cinética de una reacción química?
A) Aumenta la energía libre del sistema
B) Disminuye la energía de activación
C) Modifica el equilibrio de la reacción
D) Cambia la naturaleza de los productos
B) Disminuye la energía de activación
100
¿Cuál es la principal ventaja metabólica de los carbohidratos frente a otros macronutrientes en condiciones de demanda inmediata?
A) Mayor densidad energética
B) Liberación rápida de energía utilizable
C) Almacenamiento ilimitado
D) Independencia del oxígeno
B) Liberación rápida de energía utilizable
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¿Qué aminoácido no es quiral y por qué?
A) Glicina, porque su carbono α no está unido a cuatro sustituyentes diferentes
B) Alanina, porque tiene un grupo R pequeño
C) Serina, porque tiene un grupo hidroxilo
D) Valina, porque es hidrofóbica
A) Glicina (porque tiene dos hidrógenos en el carbono α)
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¿Qué se libera al formarse un enlace peptídico?
A) Una molécula de dióxido de carbono (CO₂)
B) Una molécula de agua (H₂O)
C) Un grupo amino libre (–NH₂)
D) Un ion hidrógeno (H⁺)
B) Una molécula de agua (H₂O)
200
¿Qué estructuras forman la estructura secundaria de las proteínas?
A) Hélice α y lámina β
B) Dominios y motivos
C) Subunidades
D) Puentes disulfuro
A) Hélice α y lámina β
200
¿Qué ocurre con una enzima después de catalizar una reacción química?
A) Se transforma en producto
B) Se consume durante la reacción
C) Permanece sin cambios y puede reutilizarse
D) Se degrada inmediatamente
C) Permanece sin cambios y puede reutilizarse
200
¿Cuál de las siguientes moléculas representa la forma más simple capaz de participar directamente en rutas metabólicas energéticas?
A) Disacárido
B) Polisacárido
C) Monosacárido
D) Oligosacárido
C) Monosacárido
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¿Qué determina principalmente la clasificación de los aminoácidos?
A) El número de carbonos en su estructura
B) El tipo de enlace peptídico que forman
C) Las propiedades químicas de su grupo R
D) Su peso molecular
C) Las propiedades químicas de su grupo R
300
¿Qué grupos funcionales reaccionan para formar un enlace peptídico?
A) Grupo hidroxilo y grupo fosfato
B) Grupo carboxilo y grupo amino
C) Grupo metilo y grupo amino
D) Grupo carbonilo y grupo sulfhidrilo
Respuesta correcta: B
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¿Cuál es la principal característica que distingue a la estructura terciaria de una proteína?
A) La secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos
B) La formación de hélices α y láminas β estabilizadas por puentes de hidrógeno
C) El plegamiento tridimensional completo de una sola cadena polipeptídica
D) La asociación de varias subunidades proteicas en un complejo funcional
C) El plegamiento tridimensional completo de una sola cadena polipeptídica
300
Una molécula se une al sitio activo de una enzima y, tras la reacción, se convierte en otra molécula distinta. ¿Cómo se denomina inicialmente?
Sustrato
300
¿Qué criterio bioquímico se utiliza para clasificar a los carbohidratos en mono, di, oligo y polisacáridos?
A) Número de unidades de monosacáridos
B) Número de carbonos de monosacáridos
C) Tipo de enlace glucosídico
D) Solubilidad en agua
A) Número de unidades de monosacáridos
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¿Por qué los aminoácidos aromáticos son importantes en bioquímica experimental?
A) Porque forman enlaces iónicos
B) Porque estabilizan membranas
C) Porque son los más abundantes
D) Porque absorben luz UV
D) Porque absorben luz UV
400
¿Qué elemento estructural de los aminoácidos explica su capacidad de participar en múltiples reacciones bioquímicas como transaminación, descarboxilación y formación de enlaces peptídicos?
A) La presencia exclusiva del carbono α
B) La longitud de la cadena lateral
C) Su estructura tridimensional secundaria
D) La combinación de grupos funcionales reactivos
D) La combinación de grupos funcionales reactivos (amino, carboxilo y grupo R)
400
Un cambio en el pH provoca que una enzima pierda su forma tridimensional, aunque sus enlaces peptídicos permanecen intactos. ¿Cuál es la consecuencia más probable?
A) Se vuelve más activa
B) Cambia su secuencia de aminoácidos
C) Pierde su función catalítica
D) Forma nuevas proteínas
C) Pierde su función catalítica
400
Dos enzimas catalizan la misma reacción, pero se encuentran en diferentes tejidos y presentan propiedades cinéticas distintas. ¿Cómo se clasifican estas enzimas?
A) Cofactores
B) Isoenzimas
C) Inhibidores competitivos
D) Enzimas alostéricas
B) Isoenzimas
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¿Qué caracteriza a los enantiómeros en carbohidratos?
A) Diferente fórmula molecular
B) Diferente número de carbonos
C) Son imágenes en espejo no superponibles
D) Son iguales estructuralmente
C) Son imágenes en espejo no superponibles
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¿Cuál de los siguientes cambios estructurales en un aminoácido tiene mayor probabilidad de alterar significativamente la función de una proteína?
A) Ionización del grupo carboxilo
B) Protonación del grupo amino
C) Formación de un enlace peptídico
D) Sustitución de un aminoácido L por su enantiómero D
Respuesta correcta: D
Sustitución de un aminoácido L por su enantiómero D
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Un aminoácido pierde su grupo amino liberándolo como amoníaco libre, mientras su esqueleto carbonado puede entrar al metabolismo energético. ¿Qué tipo de reacción está ocurriendo?
A) Transaminación
B) Desaminación
C) Descarboxilación
D) Reacción de cadena lateral
B) Desaminación
Desaminación → elimina el grupo amino como NH₃ (amoníaco)
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Una proteína pierde su función al separarse en sus subunidades individuales, aun cuando cada una conserva su plegamiento tridimensional. ¿Qué nivel estructural se ha visto afectado?
A) Primaria
B) Cuaternaria
C) Terciaria
D) Secundaria
Estructura cuaternaria
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Una enzima cambia su forma al unirse al sustrato para facilitar la reacción. ¿Qué modelo describe mejor este fenómeno?
A) Llave–cerradura
B) Inhibición competitiva
C) Ajuste inducido
D) Activación covalente
C) Ajuste inducido
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¿Cuál es la diferencia clave entre almidón y glucógeno?
A) Tipo de monómero
B) Tipo de enlace
C) Grado de ramificación
D) Presencia de glucosa
C) Grado de ramificación