¿Cuáles son los componentes básicos de las proteínas?
Aminoácidos
Mencione los dos tipos de especificidad enzimática
De llave-cerradura y de encaje inducido
¿Qué estudia la cinética enzimática?
La velocidad de las reacciones catalizadas por enzima
¿Cuál es el enlace menos afectado por el ambiente?
Enlace covalente
Nombre los dos métodos más conocidos para cuantificación de proteínas
Biuret y Bradford
Nombra un proceso de síntesis proteica
Traducción o transcripción
¿Cómo se llaman las enzimas artificiales?
sinzimas
¿Qué factores pueden llevar a la inhibición del sustrato?
Presencia de contaminación o inhibidores no competitivos
Mencione 3 temas de interés en la biofísica
Plegado de proteínas, conversión de energía luminosa, contracción muscular, detección de centriolos con luz infrarroja, señalización intracelular a través de microtúbulos, conducción electrónica y protónica de biopolímeros, interacciones proteína-proteína a nivel molecular, conjuntos de proteínas supramoleculares, división celular, motores flagelares, movimiento de las proteínas motoras y/o plasticidad sináptica
¿Qué reactivo se utiliza para verificar la actividad de la catalasa?
Peróxido de hidrógeno (agua oxigenada)
Nombra un aminoácido con grupo lateral hidrofóbico
Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina o Fenilalanina
Mencione 3 tipos de enzima según la reacción que facilitan
oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, ligasas, isomerasas y/o translocasas
Nombre los tipos de inhibición reversible
Competitiva, No competitiva y acompetitiva
¿Cuáles son las diferencias entre los tipos de enlaces moleculares?
Nivel de energía, longitud y localización
¿Cuál es el método de purificación que requiere de una solución con mucha fuerza iónica, caracterizado por la precipitación de biomoléculas grandes?
Salting-out
¿Cuál es la importancia de conocer la estructura tridimensional de las proteínas?
Evaluar modelos de la estructura macromolecular, proponer un mecanismo de catálisis o explorar similitudes entre proteínas.
¿Qué reacciones no requieren de cofactores?
Reacciones líticas
Nombre 2 métodos continuos para obtener datos cinéticos de las enzimas
Espectrofotometría, fluorescencia, manométrico, electrodos y/o polarimetría
¿Cuál es la base de las explicaciones biofísicas?
Interacciones intra e intermoleculares
Mencione 3 métodos de cristalización proteica
Difusión por gota colgada, difusión por gota sentada, micro-seeding, macro-seeding, microdiálisis, difusión por gota en sándwich y/o difusión sin interface
¿Cuáles técnicas pueden medir/detectar proteínas según el proceso de transcripción?
Northern-blot, RNase protection assay, RT-PCR, transcripción in vitro, hibridación in situ o microarrays de ADN
Nombre 2 factores que aumenten la energía de activación
Entropía, esferas de solvatación, distorsión del sustrato y/o necesidad de alineación determinada
¿Qué le sucede al diagrama de Lineweaver-Burk en el caso de una inhibición no competitiva?
El punto de Km no cambia y el de Vmax disminuye
Nombra dos técnicas de detección ampliamente usadas en la biofísica
Rayos-X, resonancia magnética nuclear, electroencefalograma, electrocardiograma y/o ultrasonidos
¿Cuál es el proceso de separar las moléculas en una solución por la diferencia en sus índices de difusión o presión osmótica a través de una membrana semipermeable?
Diálisis