Proteínas
Enzimas
Cinética
Biofísica
Laboratorio
100

¿Cuáles son los componentes básicos de las proteínas?

Aminoácidos

100

Mencione los dos tipos de especificidad enzimática

De llave-cerradura y de encaje inducido

100

¿Qué estudia la cinética enzimática?

La velocidad de las reacciones catalizadas por enzima

100

¿Cuál es el enlace menos afectado por el ambiente?

Enlace covalente

100

Nombre los dos métodos más conocidos para cuantificación de proteínas

Biuret y Bradford

200

Nombra un proceso de síntesis proteica

Traducción o transcripción

200

¿Cómo se llaman las enzimas artificiales?

sinzimas

200

¿Qué factores pueden llevar a la inhibición del sustrato?

Presencia de contaminación o inhibidores no competitivos

200

Mencione 3 temas de interés en la biofísica

Plegado de proteínas, conversión de energía luminosa, contracción muscular, detección de centriolos con luz infrarroja, señalización intracelular a través de microtúbulos, conducción electrónica y protónica de biopolímeros, interacciones proteína-proteína a nivel molecular, conjuntos de proteínas supramoleculares, división celular, motores flagelares, movimiento de las proteínas motoras y/o plasticidad sináptica

200

¿Qué reactivo se utiliza para verificar la actividad de la catalasa?

Peróxido de hidrógeno (agua oxigenada)

300

Nombra un aminoácido con grupo lateral hidrofóbico

Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina o Fenilalanina

300

Mencione 3 tipos de enzima según la reacción que facilitan

oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, ligasas, isomerasas y/o translocasas

300

Nombre los tipos de inhibición reversible

Competitiva, No competitiva y acompetitiva

300

¿Cuáles son las diferencias entre los tipos de enlaces moleculares?

Nivel de energía, longitud y localización

300

¿Cuál es el método de purificación que requiere de una solución con mucha fuerza iónica, caracterizado por la precipitación de biomoléculas grandes?

Salting-out

400

¿Cuál es la importancia de conocer la estructura tridimensional de las proteínas?

Evaluar modelos de la estructura macromolecular, proponer un mecanismo de catálisis o explorar similitudes entre proteínas.

400

¿Qué reacciones no requieren de cofactores?

Reacciones líticas

400

Nombre 2 métodos continuos para obtener datos cinéticos de las enzimas

Espectrofotometría, fluorescencia, manométrico, electrodos y/o polarimetría

400

¿Cuál es la base de las explicaciones biofísicas?

Interacciones intra e intermoleculares

400

Mencione 3 métodos de cristalización proteica

Difusión por gota colgada, difusión por gota sentada, micro-seeding, macro-seeding, microdiálisis, difusión por gota en sándwich y/o difusión sin interface

500

¿Cuáles técnicas pueden medir/detectar proteínas según el proceso de transcripción?

Northern-blot, RNase protection assay, RT-PCR, transcripción in vitro, hibridación in situ o microarrays de ADN

500

Nombre 2 factores que aumenten la energía de activación

Entropía, esferas de solvatación, distorsión del sustrato y/o necesidad de alineación determinada

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¿Qué le sucede al diagrama de Lineweaver-Burk en el caso de una inhibición no competitiva?

El punto de Km no cambia y el de Vmax disminuye

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Nombra dos técnicas de detección ampliamente usadas en la biofísica

Rayos-X, resonancia magnética nuclear, electroencefalograma, electrocardiograma y/o ultrasonidos

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¿Cuál es el proceso de separar las moléculas en una solución por la diferencia en sus índices de difusión o presión osmótica a través de una membrana semipermeable?

Diálisis

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