P & P
Extra P & P
Dragans special
Mer om P & P
Kemi forever
200

6. Hur många peptidbindningar finns i en kedja med 10 aminosyror?
A) 10
B) 9
C) 8
D) 11

Rätt svar: B) 9

200

7. Vad händer med laddningen på en aminosyra vid isoelektriska punkten (pI)?
A) Den är positiv
B) Den är negativ
C) Den har nettoladdning noll
D) Den saknar laddade grupper

Rätt svar: C) Den har nettoladdning noll

200

8. Vilken nivå av struktur påverkas direkt av peptidbindningar?
A) Sekundärstruktur
B) Tertiärstruktur
C) Primärstruktur
D) Kvartärstruktur

Rätt svar: C) Primärstruktur

200

9. Vad stabiliserar främst sekundärstrukturen i proteiner?
A) Jonbindningar
B) Vätebindningar
C) Peptidbindningar
D) Disulfidbryggor

Rätt svar: B) Vätebindningar

200

10. Vad är sant om enzymers aktiva säte?
A) Det består bara av en aminosyra
B) Det påverkas inte av proteinets form
C) Det är specifikt för substratet
D) Det fungerar oberoende av pH

Rätt svar: C) Det är specifikt för substratet

300

Fördjupade frågor

1. Vilken typ av reaktion bildar en peptidbindning?
A) Redoxreaktion
B) Kondensationsreaktion
C) Hydrolys
D) Isomerisering

Rätt svar: B) Kondensationsreaktion

300

2. Vilken funktionell grupp reagerar med aminogruppen vid peptidbindning?
A) Hydroxylgrupp
B) Karboxylgrupp
C) Fosfatgrupp
D) Metylgrupp

Rätt svar: B) Karboxylgrupp

300

5. Vilket pH-värde kan påverka proteiners struktur mest?
A) Neutralt pH förändrar alltid strukturen
B) Extremt surt eller basiskt pH
C) Endast pH 7
D) pH påverkar inte proteiner

Rätt svar: B) Extremt surt eller basiskt pH

300

4. Varför är peptidbindningen plan?
A) På grund av jonbindningar
B) På grund av resonans mellan bindningarna
C) På grund av vätebindningar
D) På grund av hydrofoba krafter

Rätt svar: B) På grund av resonans mellan bindningarna

300

3. Vad är korrekt om peptidbindningens egenskaper?
A) Den är helt fri att rotera
B) Den är opolär
C) Den har partiell dubbelbindningskaraktär
D) Den bryts lätt utan enzymer


Rätt svar: C) Den har partiell dubbelbindningskaraktär

400

16. Hur påverkar temperatur proteiner?
A) Har ingen effekt
B) Kan orsaka denaturering
C) Bryter alltid peptidbindningar direkt
D) Gör proteiner mer stabila

Rätt svar: B) Kan orsaka denaturering

400

15. Vilket påstående om primärstruktur är korrekt?
A) Den bestäms av vätebindningar
B) Den är proteinets tredimensionella form
C) Den är sekvensen av aminosyror
D) Den förändras inte vid mutationer

Rätt svar: C) Den är sekvensen av aminosyror

400

14. Vad händer om en hydrofob aminosyra byts ut mot en hydrofil i proteinets inre?
A) Ingen förändring
B) Proteinet blir alltid starkare
C) Strukturen kan destabiliseras
D) Peptidbindningar bryts direkt

Rätt svar: C) Strukturen kan destabiliseras

400

13. Vilken faktor bidrar mest till tertiärstrukturens stabilitet?
A) Ordningen av aminosyror
B) Interaktioner mellan sidokedjor (R-grupper)
C) Antalet peptidbindningar
D) DNA-sekvensen

Rätt svar: B) Interaktioner mellan sidokedjor (R-grupper)

400

12. Vad innebär hydrolys av en polypeptid?
A) Att vatten avges
B) Att peptidbindningar bryts med hjälp av vatten
C) Att nya peptidbindningar bildas
D) Att proteinet veckas

Rätt svar: B)  

500

18. Vad är en viktig egenskap hos aminosyror i vattenlösning?
A) De är alltid neutrala
B) De fungerar som syror och baser (amfotära)
C) De saknar laddning
D) De är opolära

Rätt svar: B) De fungerar som syror och baser (amfotära)

500

19. Vad beskriver begreppet “folding” av proteiner?
A) Nedbrytning av proteiner
B) Bildning av peptidbindningar
C) Hur proteinet veckar sig till sin funktionella form
D) Transport av proteiner

Rätt svar: C) Hur proteinet veckar sig till sin funktionella form

500

20. Vad kan hända vid en mutation i en gen som kodar för ett protein?
A) Endast sekundärstruktur påverkas
B) Aminosyrasekvensen kan förändras
C) Peptidbindningar försvinner
D) Proteinet blir alltid större

Rätt svar: B) Aminosyrasekvensen kan förändras

M
e
n
u