Termodinámica
¿Qué es ΔG?
La energía libre de Gibbs, que predice si una reacción es espontánea (ΔG < 0) o no (ΔG > 0)
¿Qué es el sitio activo?
La región de la enzima donde se une el sustrato para ser catalizado
¿Qué representa Vmáx?
La velocidad máxima de reacción cuando la enzima está saturada de sustrato
¿Qué tipo de inhibición aumenta KM?
Competitiva
Es una enzima inactiva
¿Qué significa ΔH < 0?
Es una reacción exotérmica (libera calor)
Esta enzima rompe enlaces peptídicos en las proteínas. ¿Cómo se llama y a qué clase de enzimas pertenece?
Proteasa y pertenece a las hidrolasas
¿Qué mide KM?
La afinidad de la enzima por el sustrato: baja KM = alta afinidad
¿Qué inhibidor se une solo al complejo ES?
Acompetitivo
¿Cuál es la diferencia entre un coenzima y un grupo prostético?
Coenzima: Se une débilmente a la enzima (no covalentemente) y se libera después de la reacción
Grupo prostético: Está unido covalentemente o con gran afinidad a la enzima y permanece con ella
¿Cómo se relaciona la entropía (ΔS) con la espontaneidad?
Si ΔS aumenta (mayor desorden), la reacción tiende a ser espontánea
Nombre una enzima que transfiera grupos fosfato.
Quinasas
¿Qué gráfico linealiza la ecuación de Michaelis-Menten?
El gráfico de Lineweaver-Burk
¿Cómo afecta un inhibidor no competitivo a Vmáx?
Disminuye
Mencione 4 iones metálicos que actúen como cofactores
Mg2+, Zn2+, Fe2+, Fe3+, Cu2+, Mn2+, Ca2+, Cl-, Na+, K+, HCO3-
Si ΔG° = -10 kJ/mol, ¿la reacción es exergónica? Justifique.
Sí, porque ΔG° < 0 indica espontaneidad.
¿Qué tipo de enzima rompe enlaces con agua?
Mencione dos factores que puedan afectar la velocidad de una reacción enzimática, además de la concentración de sustrato.
Temperatura, pH, concentración de la enzima, presencia de inhibidores
¿Qué tipo de inhibición enzimática puede revertirse simplemente aumentando la concentración de sustrato? Explique por qué
La inhibición competitiva, porque el inhibidor compite directamente con el sustrato por el sitio activo. Al añadir más sustrato, se desplaza al inhibidor y se restaura la actividad enzimática
¿Qué es un cofactor enzimático y cuál es su función general?
Un cofactor es una molécula no proteica esencial para la actividad catalítica de algunas enzimas. Su función es estabilizar la estructura de la enzima, participar en la catálisis o facilitar la transferencia de grupos químicos/electrones
Explique "energía libre" en sistemas biológicos.
Es la energía disponible para realizar trabajo útil
Nombre 3 clases de enzimas.
Oxidoreductasas, Transferasas, Hidrolasas, Liasas, Ligasas, Isomerasas
¿Qué significa que una enzima alcanza su velocidad máxima (Vmáx)?
Que todos los sitios activos de las enzimas están ocupados por sustrato (saturación), y la velocidad de reacción no puede aumentar más, aunque se añada más sustrato
Si una enzima inhibida muestra una disminución en su Vmáx pero su KM no cambia, ¿qué tipo de inhibición está ocurriendo? Justifique
Es una inhibición no competitiva, porque el inhibidor se une a un sitio distinto al sitio activo (no afecta la afinidad por el sustrato, KM), pero reduce la cantidad de enzima disponible para la catálisis (disminuye Vmáx)
¿Cuál es la diferencia entre una apoenzima y una holoenzima?
La apoenzima esta inactiva, la holoenzima incluye la apoenzima, los cofactores y las coenzimas.