estructura/aminoácidos
primaria/secundaria
terciaria/cuaternaria
anfinsen/IPD
interacción con secuencias de ADN
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Cual es la estructura molecular de la proteína?

primaria (secuencia)

secundaria (doblado local)

terciaria (doblado de rango largo)

cuaternaria (organización multimétrica)

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estructura química 

es lineal 

n - net - asp - leu - tyr - c 

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caracteristicas importantes 

- organización de mayor complejidad 

- interacciones entre grupos r de amino acidos que pliegan la proteina y son no covalentes 

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que dice el experimento? 

la estructura terciaria de una proteina esta especificada por su secuencia de amino acidos 

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interaccion entre amino acidos y nucleotidos 

ionicas, puentes de hidrogeno, hidrofobicas 

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Funciones de las proteínas 

1. regulación

2. estructura

3. movimiento

4. catalysis 

5. transporte

6. señalización 

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porque es importante la secuencia de amino acidos 

evolucion

determinar estructura 3d de proteinas 

funciones anormales, patologias 

mecanismo de accion 

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diferencias entre estructura secundaria y terciaria (forma y bioquímica) 

Secundaria: organizacion local de la cadena polipeptidica en patrones repetitivos, helices alfa, laminas betha

terciaria: pliegues, giros, bucles con forma unica 


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PI 

ph < pI -> cargada positivamente 

ph = pI -> misma cantidad de carga positiva y negativa 

ph > pI -> cargada negativamente 

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cada contacto individual es 

debil por eso se requieren diferentes interacciones que aumentan la especifidad y la fuerza 

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Que une los aminoácidos? 

polipéptidos o proteínas 

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donde esta la parte polar y la no polar ? 

no polar adentro, parte hidrofobica. 

polar afuera, enlaces con hidrogeno y agua 

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donde estan los aminoacidos hidrofobicos en una proteina plegada? 

la estructura primaria define indirectamente la forma y funcion de una proteina? 

en el nucleo, evitan contacto con el agua, mas estabilidad. Hidrofilicos, superficie 


si, es la secuencia lineal de aminoacidos, influencia su estructura 3d que se relaciona con la funcion biologica 

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IPD? Proteinas Intrinsecamente Desordenadas 

Carecen de estructura 3d definida

Importante -> estructura -> funcion 

si sale mal multiples enfermedades 

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Estructura química 

Final amino --- aa1 --- enlace peptidico --- aa2 --- enlace peptidico --- aa3 --- final carboxilo 

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principalmente por cuales enlaces se forman las otras estructuras? 


enlaces no covalentes 


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se puede denaturar una proteina desde primaria hasta cuaternaria? 


hasta que estructura hay retorno? 

si en cualquiera. desnaturacion -> perdida funcion biologica 


la primaria puede volver a formarse si se reorganizan los amino acidos, secundaria y terciatia tienen enlaces especificos dificiles de restaurar

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que es un cation, zwiterion y anion?

cual es un aminoacido especial y porque?

cation -> + -> ph bajo 

zwiterion -> neutro -> ph normal 

anion -> negativo -> ph alto 

cisteina -? puentes di sulfuro 

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caracteristicas estructura secundaria

alfa helices(puentes de H entre los residuos localizados en las posiciones n y n+4) y laminas betha

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el proceso es reversible? 

para que sea reversible la desnaturacion se debio dar en condiciones suaves y las interacciones cruciales no se pueden romper 

M
e
n
u